La scoperta dei prioni

 

 

Nel 1982 Stanley Prusiner definì per primo, dal punto di vista  patologico, i Prioni, ovvero particolari proteine del tutto prive degli  acidi nucleici che costituiscono normalmente alcuni tipi di cellule  nervose del cervello, del midollo osseo e della retina di tutti i  mammiferi. L'alterazione dei Prioni genera l'ampio raggio delle  encefalopatie spongiformi trasmissibili, quelle che giornalisticamente  vengono definite i 'virus della mucca pazza'. Prusiner diede alle particolari proteine il nome di Prioni (dove, nella terminologia  anglosassone, Pr sta per proteina, i per infettiva e one per indicare  l'unicità della particella), volendo distinguerle da tutti gli altri agenti patogeni noti, quali virus, batteri, funghi, ecc.

Già dal 1883, in Inghilterra, venne diagnosticata scientificamente una forma accertata di encefalopatia spongiforme trasmissibile animale denominata Scarpie (dal termine anglosassone 'to scarpe' ovvero raschiare): gli animali, in particolare le pecore, si ammalavano di una virosi nervosa che le portava ad episodi di demenza, anche collettiva, nei quali gli animali raschiavano via freneticamente brandelli del manto, anche fino a raggiungere la morte.

Nel 1957 due scienziati Zigas e Gajdusek, che diventeranno nella maturità ricercatori di fama internazionale, osservarono presso popolazioni autoctone della Nuova Guinea, una strana e letale forma di demenza che gli indigeni chiamavano 'la morte ridente'; durante il corso della malattia i contagiati morivano scaraventandosi violentemente contro alberi e massi, contraendo il volto in una specie di sarcastico sorriso. I due ricercatori accertarono che la trasmissione della strana forma di infezione patogena avveniva attraverso particolari riti di cannibalismo: gli indigeni onoravano il ricordo dei defunti mangiando brandelli dei loro cervelli.    Ritorna a malattie

Negli ultimi anni gli scienziati hanno definito meglio le differenze tra i Prioni normali e quelli alterati. I primi vengono definiti con la sigla PrPc (Proteina Prionica cellulare), i secondi con PrPs (Proteina Prionica 'scraping' ovvero raschiante o scorticante). Al microscopio a scansione elettronica le due forme proteiche si presentano in modi alquanto differenti: i Prioni PrPc hanno la forma di una spirale regolare, mentre i Prioni PrPs si presentano come una spirale stirata che non riesce più a riprendere la forma primitiva. La proteina alterata PrPs non può più essere scissa ed in breve tempo degenera, in modo del tutto irreversibile, la cellula nella quale viene ospitata.
 
 

 PrPc      PrPs   Ritorna alla struttura

I meccanismi che regolano l'alterazione dei Prioni da PrPc a PrPs non sono ancora completamente noti; purtroppo oggi, il rinvenimento dei Prioni alterati è possibile soltanto all'atto dell'autopsia tramite indagini patologiche e con il famosometodo di Western-Blot (lo stesso usato nella diagnosi di infezioni HIV). La trasmissione dell'agente patogeno tra diverse specie animali e da specie animali all'uomo non è assolutamente da escludere anche se non è stata ancora scientificamente provata. Poiché in natura esiste un gene di decodifica per ogni proteina ed i Prioni sono proteine, potrebbe esserci una predisposizione genetica all'infezione sia alle encefalopatie spongiformi infettive che alla malattia di Creutzfeldt-Jakob.
 

Torna alla pagina iniziale